Как правило, именно белки ответственны за функциональную активность мембран.

К таким белкам относятся разнообразные ферменты, транспортные белки, рецепторы, каналы, белки, образующие поры (аквапорины), то есть разнообразные белковые структуры, которые обеспечивают уникальность функций каждой мембраны.

Мембранные белки по биологической роли можно разделить на три группы:

I – белки-ферменты, обладающие каталитической активностью,

II – рецепторные белки, специфически связывающие те или иные вещества,

III – структурные белки.

Белки-ферменты

Наиболее распространены среди всех мембранных белков. В их число входят как интегральные (мембранные АТФазы), так и периферические (ацетилхолинэстераза, кислая и щелочная фосфатазы, РНКаза) белки.

Ферменты – большие молекулы, в то время как размеры молекул веществ (субстратов), вступающих в ферментативные реакции, обычно в тысячи раз меньше. Фермент взаимодействует с субстратом небольшим участком своей поверхности – активным центром. Специфичность фермента всегда определяется тем, насколько поверхность его активного центра соответствует поверхности субстрата. Этот принцип структурного соответствия повсеместно используется и в работе белков клеточных мембран. В дополнение к этому надо учесть, что конформация внедряющихся в мембрану белков зависит от мембранного бислоя, так что и их ферментативная активность контролируется мембранными липидами. Этот контроль может реализоваться благодаря как влиянию на сродство к субстратам или на их доступность, так и воздействию на длительность жизни (прочность) белковых ассоциатов мембранных ферментов, образующихся в клеточной мембране.

Ферменты входят в состав как плазматических, так и внутриклеточных мембран. Например, на наружной мембране эпителиальных клеток, выстилающих пищеварительные органы, имеются ферменты, осуществляющие расщепление питательных веществ еще до того, как они попадут внутрь клетки (этот процесс, открытый отечественным физиологом А.М. Уголевым носит название «мембранное пищеварение»). Наружная мембрана клеток печени содержит более 20 различных ферментов.

Мембранные ферменты нуждаются в контакте с окружающими их липидами. Когда их извлекают из липидного окружения (например, когда липиды экстрагируются из мембраны неполярными растворителями), работа мембранных ферментов нарушается (меняются особенности кинетики или характера влияния посторонних веществ или же вовсе прекращается). Активность таких мембранных ферментов удается частично восстановить, если к ним добавить липидные мицеллы.

Анализ природы липидов, активирующих мембранные ферменты, демонстрирует отсутствие строгой специфичности - определяющим является гидрофильно-липофильный коэффициент липидной смеси. В ряде случаев активировать делипидированный фермент удается даже детергентом. Однако такой реактивированный фермент теряет способность воспринимать регулирующие сигналы извне, которые управляли его работой в «живой» мембране.

Активирующее действие липидов на мембранные ферменты может быть, по меньшей мере, двояким. Во-первых, в присутствии липидов может меняться форма молекулы мембранного фермента, так что его активный центр становится доступным для субстрата. Во-вторых, липиды могут играть роль организатора ансамбля или конвейера, состоящего из многих ферментов.

Молекулы мембранных ферментов содержат большие неполярные гидрофобные участки. Поэтому в водной среде они агрегируют, из-за чего большая часть активных центров маскируется. В присутствии липидов мембранные ферменты организуются в ансамбли, окруженные аннулярными липидными молекулами, и их ферментативная активность может проявиться в полной мере. Для нормальной работы мембранных ферментов существенно, чтобы окружающие их липиды находились в жидком агрегатном состоянии.

Рецепторные белки

Рецепторными называют белки, специфически связывающие те или иные низкомолекулярные вещества. При связывании специфических лигандов рецепторные белки обратимо меняют свою форму. Эти изменения запускают внутри клетки ответные химические реакции. Таким способом клетка воспринимает различные сигналы, поступающие из внешней среды, и отвечает на них .

Белки-рецепторы и белки, определяющие иммунную реакцию клетки, – антигены, также могут быть как интегральными, так и периферическими компонентами мембраны.

Часто рецепторы входят в состав более сложных мембранных комплексов, содержащих белки-исполнители. Например, холинорецептор воспринимает сигнал от нейромедиатора и передает его на белок-каналообразователь. Эта реакция открывает проницаемость мембраны для ионов натрия и калия и формирует возбуждающий потенциал.

К мембранным белкам относятся белки, которые встроены в клеточную мембрану или мембрану клеточной органеллы или ассоциированы с таковой. Около 25 % всех белков являются мембранными.

Биохимическая классификация

По биохимической классификации мембранные белки делятся наинтегральные и периферические .

• Интегральные мембранные белки прочно встроены в мембрану и могут быть извлечены из липидного окружения только с помощью детергентовили неполярных растворителей. По отношению к липидному бислою интегральные белки могут быть трансмембранными политопическими или интегральными монотопическими.
• Периферические мембранные белки являются монотопическими белками. Они либо связаны слабыми связями с липидной мембраной, либо ассоциируют с интегральными белками за счёт гидрофобных, электростатических или других нековалентных сил. Таким образом, в отличие от интегральных белков они диссоциируют от мембраны при обработке соответствующим водным раствором (например, с низким или высоким pH, с высокой концентрацией соли или под действием хаотропного агента). Эта диссоциация не требует разрушения мембраны.

Мембранные белки могут быть встроены в мембрану за счёт жирнокислотных или пренильных остатков либогликозилфосфатидилинозитола, присоединённых к белку в процессе их посттрансляционной модификации.

Еще один важный момент - способы прикрепления белков к мембране:

1. Связывание с белками, погруженными в бислой. В качестве примеров можно привести F1-часть Н + - АТРазы, которая связывается с Fo-частью, погруженной в мембрану; можно упомянуть также некоторые белки цитоскелета.

2. Связывание с поверхностью бислоя. Это взаимодействие имеет в первую очередь электростатическую природу (например, основный белок миелина) или гидрофобную (например, поверхностно-активные пептиды и, возможно, фосфолипазы). На поверхности некоторых мембранных белков имеются гидрофобные домены, образующиеся благодаря особенностям вторичной или третичной структуры. Указанные поверхностные взаимодействия могут использоваться как дополнение к другим взаимодействиям, например к трансмембранному заякориванию.

3. Связывание с помощью гидрофобного "якоря"; эта структура обычно выявляется как последовательность неполярных аминокислотных остатков (например, у цитохрома 65). Некоторые мембранные белки используют в качестве якоря ковалентно связанные с ними жирные кислоты или фосфолипиды.

4. Трансмембранные белки. Одни из них пересекают мембрану только один раз (например, гликофорин), другие - несколько раз (например, лактозопермеаза; бактериородопсин).

Мембранные липиды

Мембранные липиды - это амфипатические молекулы, самопроизвольно формирующие бислои. Липиды нерастворимы в воде, однако легко растворяются в органических растворителях. В большинстве животных клеток они составляют около 5О% массы плазматической мембраны. В участке липидного бислоя размером 1 х 1 мкм находится приблизительно 5 х 1ОО тыс. молекул липидов. Следовательно плазматическая мембрана небольшой животной клетки содержит примерно 1О липидных молекул. В клеточной мембране присутствуют липиды трех главных типов:

1) фосфолипиды (наиболее распространенный тип);сложные липиды, содержащие глицерин, жирные кислоты, фосфорную кислоту и азотистое соединение.

Типичная молекула фосфолипида имеет полярную голову и два гидрофобных углеводородных хвоста. Длина хвостов варьирует от 14 до 24 атомов углерода в цепи. Один из хвостов содержит, как правило, одну или более цис-двойных связей (ненасыщенный углеводород), тогда как у другого (насыщенный углеводород) двойных связей нет. Каждая двойная связь вызывает появление изгиба в хвосте. Подобные различия в длине хвостов и насыщенности углеводородных цепей важны, поскольку они влияют на текучесть мембраны.

Амфипатические молекулы, находящиеся в водном окружении, обычно агрегируют, при этом гидрофобные хвосты оказываются спрятанными, а гидрофильные головы остаются в контакте с молекулами воды. Агрегация такого типа осуществляется двумя способами: либо путем образования сферических мицелл с хвостами обращеными внутрь, либо путем формирования бимолекулярных пленок, или бислоев, в которых гидрофобные хвосты располагаются между двумя слоями гидрофильных голов.

Два основных фосфолипида, которые присутствуют в плазме - это фосфатидилхолин (лецитин) и сфингомиелин. Синтез фосфолипидов происходит почти во всех тканях, но главным источником фосфолипидов плазмы служит печень. Тонкий кишечник также поставляет в плазму фосфолипиды, а именно лецитин, в составе хиломикрон. Большая часть фосфолипидов, которые попадают в тонкий кишечник (в том числе и в виде комплексов с желчными кислотами), подвергается предварительному гидролизу панкреатической липазой. Этим обьясняется, почему полиненасыщенный лецитин, добавленный в пищу, влияет на содержание линолеата в фосфолипидах плазмы не больше, чем триглицериды кукурузного масла в эквивалентных количествах.

Фосфолипиды являются неотьемлемым компонентом всех клеточных мембран. Между плазмой и эритроцитами постоянно происходит обмен фосфатидилхолином и сфингомиелином. Оба эти фосфолипида присутствуют в плазме в качестве составных компонентов липопротеинов, где они играют ключевую роль, поддерживая в растворимом состоянии неполярные липиды, такие как триглицериды и эфиры холестерина. Это свойство отражает амфипатический характер молекул фосфолипидов - неполярные цепи жирных кислот способны взаимодействовать с липидным окружением, а полярные головы - с водным окружением (Jackson R.L. ea, 1974).

2) Холестерол. Холестерин - это стерин, содержащий стероидное ядро из четырех колец и гидроксильную группу.

Это соединение обнаруживается в организме как в виде свободного стерина, так и в форме сложного эфира с одной из длинноцепочечных жирных кислот. Свободный холестерин - компонент всех клеточных мембран и та основная форма, в которой холестерин присутствует в большинстве тканей. Исключение представляют кора надпочечников, плазма и атероматозные бляшки, где преобладают эфиры холестерина. Кроме того, значительная часть холестерина в кишечной лимфе и в печени тоже этерифицирована.

Холестерин содержится в составе липопротеин ов либо в свободной форме, либо в виде эфиров с длинноцепочечными жирными кислотами. Он синтезируется во многих тканях из ацетил-CoA и выводится из организма желчь ю в виде свободного холестерола или солей желчных кислот. Холестерол является предшественником других стероид ов, а именно кортикостероидов, половых гормонов, желчных кислот и витамина D . Он является соединением, типичным для метаболизма животных, и содержится значительных количествах в продуктах животного происхождения: яичном желтке, мясе, печени и мозге.

Плазматические мембраны эукариот содержат довольно большое количество холестерола - приблизительно одну молекулу на каждую молекулу фосфолипида. Помимо регулирования текучести холестерол увеличивает механическую прочность бислоя. Молекулы холестерола ориентируются в бислое таким образом, чтобы их гидроксильные группы примыкали к полярным головам фосфолипидных молекул

3) гликолипиды

Гликолипиды - это липидные молекулы, принадлежащие к классу олигосахаридсодержащих липидов, которые обнаруживаются только в наружной половине бислоя, а их сахарные группы ориентированы к поверхности клетки.

Гликолипиды это сфинголипиды, у которых к NH группе сфингазина присоединен остаток ЖК, а к кислороду сфингазина присоединены следующие группы: олигосахаридные цепи, Gal, Glc, GalNAc (нейраминовая кислота) – ганглиозиды. Gal или Glc – цереброзиды. сульфосахара Glc-SO3H, Gal-SO3H – сульфолипиды.

Гликолипиды обнаруживаются на поверхности всех плазматических мембран, однако их функция неизвестна. Гликолипиды составляют 5% липидных молекул наружного монослоя и сильно различаются у разных видов и даже в разных тканях одного вида. В животных клетках они синтезируются из сфингозина - длинного аминоспирта - и называются гликосфинголипидами.

Структура их в целом аналогична структуре фосфолипидов, образованных из глицерола. Все гликолипидные молекулы различаются по числу сахарных остатков в их полярных головах. Один из простейших гликолипидов – галактоцереброзид

Классификация

Мембранные белки могут быть классифицированы по топологическому или биохимическому принципу. Топологическая классификация основана на локализации белка по отношению к липидному бислою. Биохимическая классификация основана на прочности взаимодействия белка с мембраной.

Различные категории политопических белков. Связывание с мембраной за счёт (1) единичной трансмембранной альфа-спирали, (2) множественных трансмембранных альфа-спиралей, (3) бета-складчатой структуры.

Различные категории интегральных монотопических белков. Связывание с мембраной за счёт (1) амфипатической альфа-спирали, параллельной плоскости мембраны, (2) гидрофобной петли, (3) ковалентно соединённого жирнокислотного остатка, (4) электростатического взаимодействия (прямого или кальций -опосредованного).

Топологическая классификация

По отношению к мембране мембранные белки делятся на поли- и монотопические.

• Политопические, или трансмембранные, белки полностью пронизывают мембрану и, таким образом, взаимодействуют с обеими сторонами липидного бислоя. Как правило, трансмембранный фрагмент белка является альфа-спиралью , состоящей из гидрофобных аминокислот (возможно от 1 до 20 таких фрагментов). Только у бактерий , а также в митохондриях и хлоропластах трансмембранные фрагменты могут быть организованы как бета-складчатая структура (от 8 до 22 поворотов полипептидной цепи).
• Интегральные монотопические белки постоянно встроены в липидный бислой, но соединены с мембраной только на одной стороне, не проникая на противоположную сторону.

Биохимическая классификация

По биохимической классификации мембранные белки делятся на интегральные и периферические .

• Интегральные мембранные белки прочно встроены в мембрану и могут быть извлечены из липидного окружения только с помощью детергентов или неполярных растворителей. По отношению к липидному бислою интегральные белки могут быть трансмембранными политопическими или интегральными монотопическими.
• Периферические мембранные белки являются монотопическими белками. Они либо связаны слабыми связями с липидной мембраной, либо ассоциируют с интегральными белками за счёт гидрофобных, электростатических или других нековалентных сил. Таким образом, в отличие от интегральных белков они диссоциируют от мембраны при обработке соответствующим водным раствором (например, с низким или высоким pH, с высокой концентрацией соли или под действием хаотропного агента). Эта диссоциация не требует разрушения мембраны.

Мембранные белки могут быть встроены в мембрану за счёт жирнокислотных или пренильных остатков либо гликозилфосфатидилинозитола , присоединённых к белку в процессе их посттрансляционной модификации .

Ссылки

Wikimedia Foundation . 2010 .

Доля белка в общей массе мембраны может колебаться в очень широких пределах – от 18% в миелине до 75% в митохондриальной мембране.

По расположению в мембране белки можно разделить на: интегральные и периферические .

Интегральные белки являются, как правило, гидрофобными и легко встраиваются в липидный бислой.

Взаимодействие такого белка с мембраной происходит в несколько стадий. Сначала белок адсорбируется на поверхности бислоя, изменяет свою конформацию , устанавливая гидрофобный контакт с мембраной. Затем происходит внедрение белка в бислой. Глубина внедрения зависит от силы гидрофобного взаимодействия и соотношения гидрофобных и гидрофильных участков на поверхности белковой глобулы. Гидрофильные участки белка взаимодействуют с примембранными слоями по одну или обе стороны мембраны. Фиксация белковой глобулы в мембране происходит благодаря электростатическим и гидрофобным взаимодействиям. Углеводная часть белковых молекул (если она имеется) выступает наружу. Интегральные белки в силу тесной связи с бислоем оказывают на него существенное воздействие: конформационные перестройки белка приводят к изменению состояния липидов, так называемой деформации бислоя.

Периферические белки обладают меньшей глубиной проникновения в липидный бислой, и, соответственно, более слабо взаимодействуют с липидами мембраны, оказывая, на них гораздо меньшее воздействие, чем интегральные.

По характеру взаимодействия с мембраной белки делятся на монотопические, битопические, политопические :

монотопические белки взаимодействуют с поверхностью мембраны (моно – одним из слоев липидов);

битопические пронизывают мембрану насквозь (би – двумя слоями липидов);

политопические пронизывают мембрану несколько раз (поли- многократное взаимодействие с липидами).

Понятно, что первые относятся к периферическим белкам, а вторые и третьи к интегральным.

Белки мембран можно так же классифицировать по выполняемой ими функции. В связи с этим выделяют структурные белки:

· белки – ферменты;

· белки – рецепторы;

· транспортные белки.

Особую группу составляют белки цитоскелета клетки. Строго говоря, эти белки не являются компонентами мембраны, примыкая к ней с цитоплазматической стороны. Белки цитоскелета входят в состав всех его компонентов: миофиламенты содержат молекулы белка актина; в состав микротрубочек входит белок тубулин, промежуточные филаменты также содерждат более полиморфный белковый комплекс. Цитоскелет не только обеспечивают эластичность мембраны, противостоят изменениям объема клетки, но, по-видимому, участвует в и различных внутри- и внеклеточных механизмах регуляции.

Как правило именно белки ответственны за функциональную активность мембран. К ним относятся разнообразные ферменты транспортные белки рецепторы каналы поры и. До этого считалось что мембранные белки имеют исключительно β – складчатую структуру вторичная структура белка но данные работы показали что мембраны содержат большое количество α – спиралей. Дальнейшие исследования показали что мембранные белки могут глубоко проникать в липидный бислой или даже пронизывать его и их стабилизация осуществляется за счёт гидрофобных...

Поделитесь работой в социальных сетях

Если эта работа Вам не подошла внизу страницы есть список похожих работ. Так же Вы можете воспользоваться кнопкой поиск

Лекция 5

Строение и функции мембранных белков

Клеточные мембраны содержат белка от 20 до 80% (по весу). Как правило, именно белки ответственны за функциональную активность мембран. К ним относятся разнообразные ферменты, транспортные белки, рецепторы, каналы, поры и. т.д., которые обеспечивают уникальность функций каждой мембраны. Первые успехи в изучении мембранных белков были достигнуты тогда, когда биохимики научились использовать детергенты для выделения мембранных белков в функционально активной форме. Это были работы по изучению ферментных комплексов внутренней мембраны митохондрий. До этого считалось, что мембранные белки имеют исключительно β – складчатую структуру (вторичная структура белка), но данные работы показали, что мембраны содержат большое количество α – спиралей. Значительно реже встречается β – спираль, которой, однако, придают важное биологическое значение. Дело в том, что на участках, окружённых липидами, β – спираль представляет собой полый цилиндр, в наружной стенке которого сосредоточены неполярные (гидрофобные) аминокислотные остатки, а во внутренней – гидрофильные. Такой цилиндр мог бы образовать в мембране канал, через который свободно проходят ионы и водорастворимые вещества. Дальнейшие исследования показали, что мембранные белки могут глубоко проникать в липидный бислой или даже пронизывать его и их стабилизация осуществляется за счёт гидрофобных взаимодействий. Существует, как минимум, четыре вида расположения белков в мембранах: Первый вид – трансмембранный, когда белок пронизывает всю мембрану, а гидрофобный участок белка имеет α – конфигурацию. Похожее расположение в мембране имеет молекула бактериородопсина из Halobacterium halobium его α – спирали последовательно пересекают бислой; Второй вид – связывание с помощью гидрофобного якоря, когда у белка есть короткий участок, состоящего из гидрофобных остатков аминокислот вблизи карбоксильного конца. Это, так называемый, гидрофобный якорь, который можно удалить с помощью протеолиза, а высвобождённый белок становится водорастворимым. Такое расположение в мембране присуще многим цитохромам. Третий вид – связывание с поверхностью бислоя, когда взаимодействие белков имеет в первую очередь электростатическую природу или гидрофобную природу. Данный тип взаимодействия может использоваться как дополнение к другим взаимодействиям, например, к трансмембранному заякориванию. Четвёртый тип- связывание с белками, погружёнными в бислой, это когда некоторые белки связываются с белками, которые располагаются внутри липидного бислоя. Например, F 1 - часть Н + - АТФазы, которая связывается с F 0 – частью, погружённой в мембрану, а также некоторые белки цитоскелета.

В основе современных представлений о структуре мембранных белков лежит идея о том, что их полипептидная цепь уложена так, чтобы образовалась неполярная, гидрофобная поверхность, контактирующая с неполярной областью липидного бислоя. Полярные домены белковой молекулы могут взаимодействовать с полярными головками липидов на поверхности бислоя. Многие белки являются трансмембранными и пронизывают бислой. Некоторые белки, по – видимому, связаны с мембраной лишь за счёт их взаимодействия с другими белками.

Многие мембранные белки обычно связываются с мембраной с помощью нековалентных взаимодействий. Однако есть белки, которые связаны с липидами ковалентно. Многие белки плазматических мембран относятся к классу гликопротеинов. Углеводные остатки этих белков всегда находятся с наружной стороны плазматической мембраны.

Обычно мембранные белки подразделяют на наружные (периферические) и внутренние (интегральные). При этом критерием служит степень жёсткости обработки, необходимой для извлечения этих белков из мембраны. Периферические белки высвобождаются при промывании мембран буферными растворами с низкой ионной силой, низким или, наоборот, с высоким значением рН и в присутствии хелатирующих агентов (например, ЭДТА), связывающих двухвалентные катионы. Часто бывает, что очень трудно отличить периферические мембранные белки от белков, связавшихся с мембраной в процессе выделения.

Для высвобождения интегральных мембранных белков необходимо использовать детергенты или даже органические растворители.

Многие мембранные белки эукариот и прокариот ковалентно связаны с липидами, которые присоединяются к полипептиду после трансляции.

Мембранные белки, ковалентно связанные с липидами

Прокариоты Липопротеины наружной мембраны бактерий E . coli Пенициллаза Цитохромная субъединица реакционного центра Эукариоты (А) Белки, к которым присоединена миристиновая кислота Каталитическая единица цАМФ – протеинкиназы НАДФН – цитохром в 5 – редуктаза α – Субъединица гуаниннуклеотидсвязывающего белка (Б) Белки, к которым присоединена пальмитиновая кислота Гликопротеин G вируса везикулярного стоматита НА – Гликопротеин вируса гриппа Трансферриновый рецептор Родопсин Анкирин (В) Белки с гликозилфосфатидилинозитольным якорем Гликопротеин Thy – 1 Ацетилхолинэстераза Щелочная фосфатаза 4. Адгезивная молекула нервных клеток

В некоторых случаях эти липиды играют роль гидрофобного якоря, с помощью которого белок прикрепляется к мембране. В других случаях липиды, вероятно, выполняют функцию помощника при миграции белка в соответствующую область клетки или (как в случае белков оболочки вирусов) в слиянии мембран.

У прокариот наиболее полно охарактеризован белок липопротеин Брауна – основной липопротеин наружной мембраны E . coli . Зрелая форма этого белка содержит ацилглицерол, который связан тиоэфирной связью с N – концевым цистеином. Кроме того, N – концевая аминокислота связана с жирной кислотой амидной связью. Мембраносвязанная форма пенициллазы прикрепляется к цитоплазматической мембране с помощью N – концевого ацилглицерола аналогично липопротеинам мембраны.

Мембранные белки эукариот ковалентно связанные с липидами, как показано в таблице, их можно разделить на три класса. Белки первых двух классов, по – видимому, локализованы в основном на цитоплазматической поверхности плазматической мембраны, а белки третьего класса на наружной поверхности.

Существуют мембранные белки, которые ковалентно связаны с углеводами. К ним относятся поверхностные белки клеток в основном, выполняющих функции транспорта и рецепции. До сих пор неясно, в чём тут дело. Возможно, это связано с тем, что белки нужно сортировать при направлении их к плазматической мембране. Сахарные остатки могут защищать белок от протеолиза или участвовать в узнавании или адгезии. Поэтому сахарные остатки в мембранных гликопротеинах локализованы исключительно на наружной стороне мембраны.

Можно выделить два основных класса олигосахаридных структур мембранных гликопротеинов: 1) N – гликозидные олигосахариды, связанные с белками через амидную группу аспаргина; 2) О-гликозидные олигосахариды, связанные через гидроксильные группы серина и треонина. Данный класс олигосахаридов состоит из трёх подклассов.

1. Простой или обогащённый маннозой комплекс, в котором олигосахарид содержит маннозу и N – ацетилглюкозамин.
2. Нормальный комплекс, в котором обогащённый маннозой кор имеет дополнительные боковые ветви, содержащие другие сахаридные остатки, например сиаловую кислоту.
3. Большой комплекс, который связан с анионным переносчиком мембраны эритроцитов

Большинство олигосахаридов мембранных гликопротеинов принадлежат к подклассу 1 или2.

Мембранные белки бактерий

Как уже отмечалось выше, белки в цитоплазматической мембране составляют около 50% её поверхности. Примерно 10% мембраны образовано прочно связанными белково–липидными комплексами. Молекула любого встроенного в мембрану белка окружена 45 – 130 и более липидными молекулами. Около половины свободных липидов связано с периферическими белками мембраны.

Белковый состав цитоплазматической мембраны бактерий более разнообразен, чем липидный. Так, в цитоплазматической мембране E . coli K 12 обнаружено около 120 различных белков. В зависимости от ориентации в мембране и характера связи с липидным бислоем, как уже отмечалось выше, белки делят на интегральные и периферические. К периферическим белкам бактерий можно отнести ряд ферментов таких как, НАДН – дегидрогеназа, малатдегидрогеназа и др., а также некоторые белки, которые входят в состав АТФазного комплекса. Этот комплекс представляет собой группу определённым образом расположенных белковых субъединиц, контактирующих с цитоплазмой, периплазматическим пространством и образующих в мембране канал, через который осуществляется переход протона. Участок комплекса, обозначаемый F 1 , погружён в цитоплазму, а и с – компоненты участка F 0 – гидрофобными сторонами молекул погружены в мембрану. Субъединица b частично погружена в мембрану своей гидрофобной частью и осуществляет связь мембранной и цитоплазматической частей ферментного комплекса, а также связь синтеза АТФ в участке F 1 с протонным потенциалом в мембране. Субъединицы а, b и с обеспечивают протонный канал. Другие компоненты комплекса обеспечивают его структурную и функциональную целостность.

К интегральным белкам E . coli , которые для проявления энзиматической активности необходимы липиды, можно отнести сукцинатдегидрогеназу, цитохром b . Очень интересными свойствами обладает антибиотики грамицидин А, аламетицин, амфотерицин и нистацин. Они при взаимодействии с мембраной бактерий становятся интегральными белками (антибиотики являются полипептидами и макроциклами).

Грамицидин А – это гидрофобный пептид, состоящий из 15 L - D -аминокислот. При встраивании в мембрану он образует каналы, которые пропускают одновалентные катионы. Этот канал, который образует грамицидин А – охарактеризован наиболее полно. Канал образован двумя молекулами грамицидина А. В результате чередования L - и D - аминокислот образуется спираль, в которой боковые цепи располагаются снаружи, а карбоксильные группы остова – внутри канала. Этот тип спирали, не встречается больше ни в каких белках и образуется из – за необычного чередования стереоизомеров аминокислот в грамицидине А. Грамицидиновый канал, как уже отмечалось выше, катионселективен. Небольшие неорганические и органические катионы проходят через него, в тоже время проницаемость по Cl - равна нулю.

Аламетицин – это пептидный антибиотик из 20 аминокислотных остатков, способный образовывать в мембране электовозбудимые каналы. Аминокислотная последовательность аламетицина включает необычные остатки –α –аминомасляную кислоту и L –фенилаланин. При связывании с мембраной в отличие от грамицидина А он образует пору. Она намного по размеру меньше, чем канал, который образует грамицидин А. Прежде всего это связано с тем, что пространство вокруг α – спирали слишком мало, чтобы через него мог пройти ион.

Марколидные антибиотки, такие как, нистатин и амфотерицин связываются с холестерином и образуют каналы. Каналы образуют 8 –10 молекул этих полиеновых антибиотиков, через которые, правда, с невысокими скоростями проникают ионы.

Другие похожие работы, которые могут вас заинтересовать.вшм>
21572.		СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ	227.74 KB
	Содержание белков в организме человека выше чем содержание липидов углеводов. Преобладание в тканях белков по сравнению с другими веществами выявляется при расчёте содержания белков на сухую массу тканей. Содержание белков в различных тканях колеблется в определённом интервале.
17723.		Мозжечек, строение и функции	22.22 KB
	3 Общее строение головного мозга. В нервной системе выделяют также центральную часть ЦНС которая представлена головным и спинным мозгом и периферическую часть в которую входят нервы нервные клетки нервные узлы ганглии и сплетения топографически лежащие вне спинного и головного мозга. Объектом исследования является анатомия головного мозга. Данная цель предмет и объект подразумевают постановку и решение следующих задач: описать общий план строения головного мозга изучить анатомическое строение мозжечка выделить...
5955.		Органы растений: их функции, строение и метаморфозы.	16.94 KB
	Органы цветка являются видоизмененными листьями: покровные листья формируют чашелистики и лепестки а спорообразующие листья дают начало тычинкам и пестикам. Побег включает: а стебель б листья в вегетативные почки г цветки д плоды. Стеблем называется вегетативный орган растения который выполняет многочисленные функции: несёт листья или тяжелую крону из ветвей и листьев; связывает корни и листья; на нем образуются цветки; по нему передвигается вода с минеральными веществами и органическими соединениями; молодые стебли...
5067.		Гладкие мышцы. Строение, функции, механизм сокращения	134.79 KB
	Мышцы или мускулы от лат. Мышцы позволяют двигать частями тела и выражать в действиях мысли и чувства. Гладкие мышцы являются составной частью некоторых внутренних органов и участвуют в обеспечении функции выполняемые этими органами.
6233.		Строение и функции ядра. Морфология и химический состав ядра	10.22 KB
	От цитоплазмы ядра обычно отделяются четкой границей. Бактерии и синезеленые водоросли не имеют сформированного ядра: их ядро лишено ядрышка не отделено от цитоплазмы отчетливо выраженной ядерной мембраной и носит название нуклеоид. Форма ядра.
9495.		Классификация, характеристика ассортимента пушно-мехового сырья и пушно-мехового полуфабриката, строение пушно-меховой шкуры, строение волоса и разновидность его форм, технология изготовления пушнины	1.05 MB
	Меховые пластины полосы определенной формы сшитые из подобранных выделанных шкурок и предназначенные для раскроя на детали меховых изделий. К зимним видам пушного сырья относятся шкурки и шкуры пушных зверей добыча которых производится преимущественно в зимнее время когда качество шкурок особенно высоко. СТРОЕНИЕ И ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ШКУРОК ПУШНОМЕХОВОГО и овчинношубного СЫРЬЯ ПОНЯТИЕ О ТОПОГРАФИИ ШКУРКИ Шкуркой называют наружный покров животного отделенный от его тушки и состоящий из кожной ткани и волосяного покрова. У...
8011.		Свойства мембранных липидов	10.13 KB
	Некоторые липиды способствуют стабилизации сильно искривлённых участков мембраны образованию контакта между мембранами или связыванию определённых белков поскольку форма этих молекул благоприятствует нужной упаковке бислоя на соответствующих участках мембраны. Под жидкостным состоянием понимают способность фосфолипидных молекул к вращению и латеральному перемещению в соответствующем лепестке мембраны. Они вытянуты и ориентированы перпендикулярно плоскости мембраны. В состоянии жидкого кристалла молекулы жирных кислот подвижны но...
8014.		Химический состав мембранных липидов	10.81 KB
	Прежде всего это связано с множеством функций которые выполняют липиды в мембранах. Фосфатидная кислота в свободном виде содержится в мембранах бактерий в небольшом количестве обычно же к ней присоединены остатки спиртов аминокислот и др. Эти липиды являются сложными эфирами жирных кислот и глицерола и широко представлены во многих мембранах эукариотических и прокариотических клеток за исключением архебактерий. Они содержатся в большом количестве во внутренней мембране митохондрий в мембране хлоропластов и в некоторых бактериальных...
21479.		ОБМЕН БЕЛКОВ	150.03 KB
	Различают три вида азотистого баланса: азотистое равновесие положительный азотистый баланс отрицательный азотистый баланс При положительном азотистом балансе поступление азота преобладает над его выделением. При заболевании почек возможен ложный положительный азотистый баланс при котором происходит задержка в организме конечных продуктов азотистого обмена. При отрицательном азотистом балансе преобладает выделение азота над его поступлением. Это состояние возможно при таких заболеваниях как туберкулез ревматизм онкологические...
15073.		Рассмотрение мембранных (ионоселективных) электродов с различного рода мембранами	127.48 KB
	Для этого существуют разнообразные ионоселективные электроды главной особенностью которых является так называемая селективность к определенному виду ионов. Электроды с жидкой и пленочной мембраной Жидкие мембраны это растворы в органических растворителях ионообменных веществ жидкие катиониты или аниониты или нейтральных хелатов отделенные от водных растворов нейтральными пористыми перегородками полимерными стеклянными или др. В настоящее время промышленность выпускает пленочные ионоселективные электроды на катионы N К NH4 Са2...